Livet som nekter å la seg koke
Tenk deg at du prøver å koke et egg, men eggehviten forblir helt flytende. Eller motsatt: en eggehvite som først stivner ved temperaturer som ville fordampe hele egget. Umulig? Ikke for naturen. Hun har holdt på med slike eksperimenter i milliarder av år.
Forskere ved Max Planck Institute for Marine Microbiology har studert en skapning som virkelig lever opp til navnet sitt: Methanocaldococcus infernus. «Infernus» betyr «fra helvete». Dette lille vesenet trives i vulkanske sprekker på havbunnen, der temperaturen overstiger vannets kokepunkt. Ingen spa-destinasjon, med andre ord.
Spørsmålet er: hvordan overlever noe som helst der nede? Svaret finnes i et enzym som heter nitrogenase.
En kjemisk nøkkel til alt liv
Nitrogenase gjør noe fundamentalt viktig. Den bryter den sterke trippelbindingen som holder nitrogenmolekyler sammen i atmosfæren. Nitrogen utgjør mesteparten av luften vi puster, men planter og dyr kan ikke bruke det direkte. Det må først omdannes til en annen form.
De fleste organismer klarer ikke denne jobben i det hele tatt. De er avhengige av mikrober som gjør arbeidet. En av naturens usynlige tjenester vi bokstavelig talt ikke kan leve uten.
Det spesielle med nitrogenasen fra M. infernus er at den utfører denne kjemien ved temperaturer som ville ødelagt nesten ethvert annet protein. Enzymet begynner ikke å brytes ned før rundt 90°C. Noe av det overlever til og med ved 98°C. Til sammenligning: kroppens proteiner ville vært fullstendig ødelagt lenge før da.
Forsker Tristan Wagner sammenlignet det med å koke et egg. De fleste proteiner oppfører seg akkurat sånn – varm dem opp og de koagulerer irreversibelt. Men dette arké-enzymet er annerledes. Det er designet for å fungere i forhold som ville drept konkurrentene.
En molekylær tidskapsel
Da forskerne analyserte enzymets molekylære struktur ved hjelp av kraftig røntgenstråling fra et synkrotronanlegg i Frankrike, oppdaget de noe overraskende.
Denne nitrogenasen har strukturelle trekk fra alle tre hovedfamiliene av nitrogenaser som forskerne kjenner til – molybdenumbaserte, vanadiumbaserte og jernbaserte versjoner. Det var som å finne ett eneste funn som viser kjennetegn fra verktøy fra alle menneskets historiske epoker.
Denne kombinasjonen tyder sterkt på at enzymet kanskje ligner på de nitrogenasene som eksisterte for milliarder av år siden, før familiene begynte å utvikle seg i separate retninger. Vi ser kanskje på et molekylært tilbakeblikk – et vindu inn til hvordan livet først løste problemet med å fange atmosfærisk nitrogen.
Felles språk
Det mest spennende funnet var oppdagelsen av en «turnover-tilstand» i enzymet. Forskere hadde bare sett denne tilstanden i vanadium- og jernbaserte nitrogenaser før. Denne tilstanden representerer sannsynligvis et øyeblikk under nitrogenbrytningsreaksjonen som forskerne har strevd med å fange hos andre enzymer.
Å finne den her, i et molybdenumholdig enzym fra en urgammel slekt, antyder at alle typer nitrogenaser kanskje bruker samme underliggende mekanisme. De løser samme problemet med variasjoner over et felles tema.
Hvorfor bry seg?
Nitrogenfiksering er grunnmuren i livet på jorda. Å forstå hvordan disse enzymene virker – spesielt versjonene fra ekstremofile organismer – kan en dag påvirke alt fra landbruk til spekulasjoner om liv på andre verdener. Hvis organismer kan utføre essensiell kjemi under forhold vi en gang trodde var umulige, kanskje vi har tenkt for snevert om hvor liv kan oppstå.
Noe nesten ydmykende ligger i å innse at livet har drevet kjemiske eksperimenter i dype vulkanske sprekker i milliarder av år. Løst problemer som våre mest sofistikerte laboratorier fortsatt strever med å etterligne. Og et sted i denne urgamle visdommen kan det ligge ledetråder til en mer bærekraftig fremtid – eller i det minste en påminnelse om hvor robust og kreativ biologien virkelig er.