Das Ei, das niemals gar wird – und Organismen, die im Höllenfeuer leben

Stell dir vor, du kochst ein Ei. Die Eiweißmasse wird fest, weiß, unumkehrbar verändert. Jetzt stell dir das Gegenteil vor: Ein Eiweiß, das erst bei Temperaturen denaturiert, bei denen selbst Wasser verdampfen würde. Unmöglich? Nicht für die Natur. Seit Milliarden Jahren experimentiert das Leben unter Extrembedingungen – und Forscher beginnen gerade erst zu begreifen, was dort unten im Dunkel der Ozeane passiert.

Der Name ist Programm

Am Max-Planck-Institut für Marine Mikrobiologie hat sich ein Team einem Organismus gewidmet, der seinen Namen zurecht trägt: Methanocaldococcus infernus. „Infernus" bedeutet „aus der Hölle". Und verdammt, dieser Mikroorganismus macht seinem Namen alle Ehre.

Er bewohnt hydrothermale Quellen am Grund der tiefsten Ozeane. Dort herrschen Temperaturen, die weit über dem Siedepunkt von Wasser liegen. Von Wellness-Ambiente kann keine Rede sein.

Die entscheidende Frage

Wie überlebt dort unten überhaupt irgendetwas – geschweige denn, wie gedeiht es? Die Antwort liegt in einem Enzym namens Nitrogenase.

Nitrogenase ist ein molekularer Arbeiter, dessen Job darin besteht, den dreifachen Molekülbond zwischen Stickstoffatomen aufzubrechen. Stickstoff macht den Großteil unserer Atmosphäre aus. Aber Tiere und Pflanzen können ihn nicht direkt nutzen – er muss erst in eine andere Form umgewandelt werden. Die meisten Lebewesen können das überhaupt nicht. Sie angewiesen auf Mikroben, die diese Schwerstarbeit erledigen. Eine dieser unsichtbaren Dienstleistungen der Natur, ohne die schlichtweg nichts funktioniert.

Was das Nitrogenase von M. infernus so bemerkenswert macht: Es verrichtet diese lebenswichtige Chemie bei Temperaturen, die praktisch jedes andere Protein zerstören würden.

Die Forscher fanden heraus, dass dieses Enzym erst bei etwa 90 Grad Celsius beginnt, Schaden zu nehmen. Und erstaunlicherweise überlebt ein Teil davon sogar bei 98 Grad. Zum Vergleich: Das ist heißer als die meisten Haushaltsbacköfen. Die Proteine in unserem Körper wären längst denaturiert, lange bevor solche Temperaturen erreicht werden.

Eier und Enzyme

Tristan Wagner, Leiter der Studie, hat es treffend beschrieben: die Analogie zum Eierkochen. Die meisten Proteine verhalten sich tatsächlich wie Eiweiß – setzt man sie großer Hitze aus, stockt und verklumpt sie irreversibel. Das Nitrogenase aus diesem Archäon aber ist anders. Es ist ganz spezifisch dafür gebaut, unter Bedingungen zu funktionieren, die die Konkurrenz vernichten würden.

Ein molekulares Chamäleon

Aber jetzt wird es wirklich spannend. Als das Team die molekulare Struktur des Enzyms mit intensiven Röntgenstrahlen eines Synchrotrons in Frankreich analysierte, stießen sie auf etwas Unerwartetes.

Dieses Nitrogenase vereint strukturelle Merkmale aller drei großen Familien von Stickstofffixierungsenzymen in sich – die Molybdän-basierte, die Vanadium-basierte und die Eisen-basierte Variante. Es war, als hätte man ein einzelnes Artefakt gefunden, das Merkmale von Werkzeugen aus jeder Epoche der Menschheitsgeschichte trägt.

Diese Kombination deutet stark darauf hin, dass dieses Enzym aus dem Archäon möglicherweise dem gleicht, was uralte Nitrogenasen vor Milliarden Jahren ausgesehen haben – bevor sich die verschiedenen Familien aufspalteten. Falls das stimmt, schauen wir buchstäblich in eine molekulare Zeitkapsel. Ein Fenster in die Frage, wie das Leben ursprünglich das Problem der Stickstoffbindung gelöst hat.

Der entscheidende Moment

Vielleicht der aufregendste Fund: Die Entdeckung eines sogenannten „Turnover-Zustands" in dem Enzym, den Wissenschaftler bisher nur bei den Vanadium- und Eisen-only-Varianten beobachtet hatten. Dieser Zustand repräsentiert wahrscheinlich einen Moment während der Stickstoffspaltung, der Forschern bei anderen Enzymen lange entgangen ist.

Ihn hier zu finden – in einem Molybdän-haltigen Nitrogenase aus einer uralten Abstammungslinie – legt nahe, dass alle Formen von Nitrogenase im Grunde denselben zugrundeliegenden Mechanismus nutzen. Sie lösen dasselbe Problem mit Variationen eines gemeinsamen Themas.

Warum uns das etwas angeht

Nitrogenfixierung ist fundamentales Fundament des Lebens auf der Erde. Zu verstehen, wie diese Enzyme funktionieren – besonders die Extremophilen-Versionen – könnte eines Tages alles beeinflussen, von der Landwirtschaft bis hin zur Frage, ob Leben auf anderen Welten existieren könnte.

Wenn Organismen wesentliche Chemie unter Bedingungen vollziehen können, die wir einst für absolut unmöglich hielten, dann denken wir vielleicht zu eng darüber, wo Leben entstehen könnte.

Was bleibt

Entdeckungen wie diese erfüllen mich mit ehrlicher Begeisterung. Es gibt etwas fast Demütigendes daran zu begreifen, dass das Leben seit Abermilliarden Jahren chemische Experimente in Tiefseevulkanen durchführt – und dabei Probleme löst, an denen unsere ausgefeiltesten Labore noch immer scheitern.

Und irgendwo in dieser uralten Weisheit könnten Hinweise liegen. Auf eine nachhaltigere Zukunft. Oder zumindest darauf, wie widerstandsfähig und einfallsreich die Biologie tatsächlich ist.